Angiogenin ist ein 14.4 kD Protein, welches durch Einwirken auf Endothelzellen Blutgefäßneubildung induzieren kann und darüber hinaus die Degranulation von polymorphkernigen Granulozyten inhibiert. In beiden Fällen gibt es Anlass anzunehmen, dass die Funktionen von einem Rezeptor vermittelt werden.

In dieser Dissertation wurde versucht, mit dem LexA Yeast Two-Hybrid System Angiogenin-bindende Proteine zu finden in der Hoffnung, einen Angiogenin-Rezeptor zu entdecken. Dazu wurden eine humane Plazenta-cDNA-Bank und eine humane, fötale Leber-cDNA-Bank durchsucht.

Es gelang, 19 verschiedene Proteine zu finden und zu identifizieren, wobei es sich in der Mehrzahl um N-terminal verkürzte Proteinfragmente handelt. Unter den gefundenen Angiogenin-Interakteuren sind sowohl intrazelluläre Proteine (Zellkernproteine, cytosolische Proteine) als auch extrazelluläre Proteine (Proteine der extrazellulären Matrix, Plasmaproteine). Darunter befinden sich auch ein Fragment von ADAM 12 und ein Fragment des epidermalen Wachstumsfaktorrezeptors (EGFR).