Eine Vielzahl von Studien beschreibt Eigenschaften von Fibronektin-Fragmenten, die im Gegensatz zu den Eigenschaften des Gesamtmoleküls stehen. Während intaktes Fibronektin mit seinen nahezu identischen Untereinheiten die Adhäsion des Proteins an Makromoleküle sowie an Zellen vermittelt und dadurch an verschiedensten biologischen Prozessen beteiligt ist, sind für Fibronektin-Fragmente häufig gegensätzliche Charakteristika beobachtet worden. So sind definierte Fragmente in der Lage, die Expression von MMPs, TIMP-1, uPA und Zytokinen zu erhöhen. Andere Fragmente konnten für die Förderung des Gewebeumbaus oder für die Hemmung des Endothelzellenwachstums verantwortlich gemacht werden.

Eine weitere interessante Gruppe von Subfragmenten besitzt selbst proteolytische Aktivität gegen Makromoleküle wie Gelatin, Fibronektin, Kollagene, Laminin, Aktin und Myosin. Drei dieser kryptischen Proteinasen wurden zur näheren Charakterisierung im Rahmen dieser Arbeit kloniert und exprimiert. Es handelt sich dabei um die Serinproteinase Fibronektinase (Fnase), die Metalloproteinase Fn-Typ IV-Kollagenase (FnCol) und die Aspartatproteinase Fn-Gelatinase (FnGel). Dabei wurden neue Substrate identifiziert, die eine Zuordnung der Fibronektin-Proteinasen zu pathologischen Prozessen, wie Muskeldystrophie, rheumatoider Arthritis, Osteoarthritis und Metastasierung von Tumorzellen, ermöglichen.