TY  - THES
AB  - In dieser Arbeit wurden umfangreiche Proteomanalysen von Sorangium cellulosum So ce56 durchgeführt, wobei Proteine aus den verschiedenen zellulären Kompartimenten untersucht worden sind: Proteine aus dem Cytosol, sekretierte Proteine, Membran- und Vesikelproteine. Diese Untersuchungen hatten zum Ziel, Proteine in So ce56 zu identifizieren, die an morphologischen Differenzierungsprozessen, wie der Bildung von Fruchtkörpern, der Biosynthese von Sekundärmetaboliten, sowie an Transportprozessen, bei der Signaltransduktion und bei der Zellfortbewegung beteiligt sind. Die isolierten Proteine wurden unter konstanten Wachstumsbedingungen in der frühen stationären Phase elektrophoretisch aufgetrennt. Die Identifizierung der differentiell auftretenden Proteine erfolgte mittels MALDI-TOF-MS und nanoLC-ESI-MS. So wurden 115 differentielle Proteine aus der cytosolischen Fraktion identifiziert, die vorwiegend an Primärstoffwechselprozessen von So ce56 beteiligt sind. Des weiteren wurden Phasenspezifische Proteine (exponentielle und frühe stationäre Phase) mittels Differentieller Gelelektrophorese (DIGE) analysiert. Proteine, die in der Signaltransduktion involviert sind, wurden zusätzlich mit Westernblotanalysen detektiert, insbesondere die Phosphorylierungen an Tyrosin und Serin. Die Untersuchung des Sekretoms von So ce56 führte zur Identifizierung von 41 verschiedenen Proteinen, die hauptsächlich hydrolytische Funktionen aufzeigen. Um die Identifizierung und Charakterisierung des So ce56 Proteoms zu erweitern, wurden neben den cytosolischen und sekretorischen Proteinen auch die Membran- und die Vesikelproteine untersucht. Mit Hilfe von 1-D Gelen und Blue-Native Gelen konnten hydrophobische Proteine und Proteine, die in Proteinkomplexen gebunden sind, detektiert und massenspektrometrisch analysiert werden. Die Analyse der Membranproteine resultierte in 66 identifizierten Proteinen. Zusätzlich wurden durch Untersuchungen der äußeren Membran weitere 35 Proteine identifiziert. Interessant war der Fund einer Sensorkinase, die einen hohen Homologiegrad zur Sensorkinase des Jerangolid/ Ambruticin Biosyntheseclusters (So ce307 und So ce10) aufzeigte. Überdies wurden noch elektronenmikroskopische Aufnahmen von Vesikelproteinen erstellt, die möglicherweise eine wichtige Transportfunktion in So ce56 übernehmen. Durch diese Proteomarbeit von So ce56 wurden insgesamt 247 verschiedene Proteine identifiziert, die ihren funktionalen Klassen zugeordnet werden konnten.
DA  - 2007
KW  - ,  , Sorangium cellulosum , SO ce56 , Myxobacteria , Proteome , Metabolome
LA  - eng
PY  - 2007
TI  - Comprehensive proteomics of Sorangium cellulosum So ce56
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:361-12421
Y2  - 2024-11-21T20:27:55
ER  -