Munc13-Proteine sind essentielle Komponenten der präsynaptischen aktiven Zone. In einem essentiellen Reifungsschritt bereiten sie synaptische Vesikel für die Freisetzung von Neurotransmittern vor und erlauben somit einen reibungslosen Ablauf der Informationsweiterleitung. In der vorliegenden Arbeit wurden die murinen Gene für Munc13-Proteine in ihrem endogenen Locus so modifiziert, dass die entsprechenden Proteine als funktionelle verschiedenfarbig fluoreszierende Fusionsproteine exprimiert werden. Im Gegensatz zu Untersuchungen mit überexprimierten fluoreszierenden Fusionsproteinen reflektieren diese in-vivo-markierten Proteine direkt die Eigenschaften der Wildtyp-Proteine. Durch FRAP-Analysen der so markierten Proteine konnte die bisher weitgehend unbekannte Stabilität von aktiven Zonen am Beispiel von Munc13-1 bestimmt werden.