Die pflanzliche Zellwand ist eine der Hauptbarrieren, die Pflanzen gegen Pathogene schützen. Daher können Enzyme, die am Abbau von Zellwandkomponenten beteiligt sind, als Pathogenitätsfaktoren betrachtet werden. In der vorliegenden Arbeit wurden extrazelluläre Proteasen des Phytopathogens Fusarium graminearum, das bei Getreide Ährenfusariosen verursacht und für große Ernteeinbußen verantwortlich ist, mit biochemischen und molekularbiologischen Methoden untersucht. Die Kultivierung des Pilzes in Flüssigmedium unter Zugabe von Gelatine als einziger Stickstoffquelle wurde als Modellsystem zur Proteaseinduktion ausgewählt, da Gelatine sowohl hinsichtlich der Aminosäurezusammensetzung als auch der molekularen Struktur Ähnlichkeiten mit Strukturproteinen der pflanzlichen Zellwand besitzt. Zwei pilzliche Proteasen aus der Klasse der subtilisinähnlichen Serinproteasen konnten identifiziert und mit dem zeitlichen Verlauf der proteolytischen Aktivität im Medium in Zusammenhang gebracht werden. Weiterhin wurde ein Gen identifiziert und charakterisiert, das für eine subtilisinähnliche Protease codiert.
Titelaufnahme
- TitelMolecular biological and biochemical studies of proteolytic enzymes of the cereal pathogen Fusarium graminearum
- Verfasser
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- Erschienen
- SpracheEnglisch
- DokumenttypDissertation
- Schlagwörter (DE)
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- IIIF
The plant cell wall is one of the major barriers that protect plants against pathogens. Therefore cell wall degrading enzymes can be regarded as factors involved in pathogenicity. In the present work extracellular proteases of the phytopathogen Fusarium graminearum that causes Fusarium head blight in cereals and is responsible for substantial yield losses were investigated with biochemical and molecular biological methods. Cultivation of the fungus in liquid medium with gelatin as the sole nitrogen source was chosen as the model system because of the similarities in amino acid composition and molecular structure between gelatin and structural proteins in the plant cell wall. Two fungal proteases belonging to the subtilisin like serine proteases were identified and correlated with the time course of proteolytic activity in the medium. Furthermore a gene coding for a subtilisin like protease was identified and characterized.
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