Strukturelle Organisation des alveolaren Surfactant: Tensiometrische und oberflächenmassenspektrometrische Untersuchungen zur Lipidspezifität des Surfactant Protein B

Titelaufnahme

Titel
Strukturelle Organisation des alveolaren Surfactant : Tensiometrische und oberflächenmassenspektrometrische Untersuchungen zur Lipidspezifität des Surfactant Protein B
Verfasser
Breitenstein, Daniel
Betreuer
Galla, Hans-Joachim
Erschienen
2004
Sprache
Deutsch
Dokumenttyp
Dissertation
Schlagwörter (DE)
Surfactant / Protein B / Lipid / Massenspektrometrie / Tensiometrie / Wechselwirkung
URN
urn:nbn:de:hbz:6-77689611698

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Zusammenfassung

Der pulmonale Surfactant wird durch alveolare Typ II Pneumozyten sekretiert und bildet an der Luft/Wasser-Grenzfläche ein Multischichtsystem aus. Besteht das neu sekretierte Material neben einigen Proteinen aus einer Vielzahl unterschiedlicher Lipid-Komponenten, so ist das Multischichtsystem vermutlich angereichert mit Dipalmitoylphosphatidylcholin (DPPC). Für diesen Anreicherungsprozess sind die Surfactant Proteine verantwortlich, denen eine Spezifität für bestimmte Lipide zugesprochen wird. Ziel der vorliegenden Arbeit war es zu prüfen, ob das Surfactant Protein B (SP-B) spezifisch mit dem Lipid Phosphatidylglycerol wechselwirkt. Die Ergebnisse, die im Rahmen der vorliegenden Arbeit mit Hilfe der Sekundärionenmassenspektrometrie und der Captive Bubble Surfactometrie erzielt wurden, sprechen gegen diese Grundannahme. Sie legen vielmehr nahe, dass SP-B spezifisch mit DPPC wechselwirkt.

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