Die Freisetzung von Chemokinen stellt einen wichtigen Mechanismus in der Pathogenese von Glomerulonephritiden dar. Huber et al. zeigten 2002 erstmalig, dass kultivierte Podozyten den Chemokinrezeptor CCR10 funktionell exprimieren. Ein wesentliches Ziel der Arbeit war es, neue Interaktionspartner des C-Terminus von CCR10 zu identifizieren, um Hinweise auf die Funktion des Rezeptors im Podozyten zu erhalten. Hierfür wurden in mehreren Affinitätschromatographien potentielle Interaktionspartner isoliert und per Tandem-Massenspektrometrie identifiziert. Darunter befanden sich Annexin2 und p11, die intrazellulär den heterotetrameren Komplex Calpactin ausbilden. Die Interaktion von Calpactin mit CCR10 wurde durch Affinitätschromatographien mittels Western-Blots und durch endogene Co-Immunpräzipitation in vitro bestätigt. Vermutlich vermittelt Calpactin den Transport von CCR10 zur Zellmembran und/ oder die Verankerung von CCR10 an bestimmten Domänen der Zellmembran.