Ezrin gehört zu der ERM Proteingruppe und seine Hauptfunktion besteht in der Verbindung zwischen dem Zytoskelett und der Zellmembran. Diese Arbeit demonstriert Veränderungen der Ezrin-Konformation während seiner Aktivierung und erklärt Synergismus der Aktivirungsfaktoren: Interaktion zwischen Ezrin und PIP2, Ezrin Phosphorylierung. Förster resonance energy transfer Technik wurde in dieser Arbeit angewendet.

Ezrin, a member of the ERM (Ezrin-Radixin-Moesin) protein family, serves as a linker between cell membrane and cytoskeleton in the cells of all protozoans. Thereby, it is involved in cell motility, cell division, cell-cell adhesion and the maintainance of cell polarity. In resting cells ezrin exists in a so-called dormant state, where most of its binding sites are masked by an autoinhibitory association between N- and C-terminals. Ezrin activation is thought to be triggered by interaction with PIP2 and the C-terminal phosphorylation. In this study we probed ezrin’s conformational state by FRET (Förster resonance energy transfer) and showed that disruption of the N-C-terminals association occurs only when of both activating factors are applied.