Spezielle F-Aktin bindende Proteine ermöglichen den Aufbau funktionell verschiedener F-Aktin-Strukturen, die für die Zellbewegung oder die Ausbildung komplexer drei-dimensionaler Strukturen essentiell sind. Das Protein SWAP-70 assoziiert mit einer dynamischen Anordnung von Aktinfilamenten in motilen Zellen. In dieser Arbeit wird gezeigt, dass SWAP-70 isoform-spezifisch an Nicht-Muskel-Aktin bindet. Artifiziell an die Plasmamembran gebundenes SWAP-70 (PM-SWAP-70) verhindert die Bildung von Aktin-Stressfasern und adhäsiven Strukturen und induziert die Bildung von Mikrospikes und Filopodien in verschiedenen Zelllinien. Die Effekte von PM-SWAP-70 auf die Aktivität verschiedener kleiner GTPasen wurde untersucht. Weiterhin wurde in einem Two-Hybrid-Screen das Protein RasGRP1 als Interaktor von SWAP-70 identifiziert.