In Arabidopsis thaliana wurden 24 Protein-S-Acyltransferasen (PATs) und 600 S-acylierte Proteine identifiziert. Über die physiologischen Funktionen der pflanzlichen PATs und die Identität ihrer Substrate ist jedoch nicht viel bekannt. In dieser Arbeit wurden neue Methoden entwickelt, mit denen funktionale PAT-Substrat Module in vivo ermittelt werden können. Diese Methoden wurden angewendet, um die Lipidmodifikation von Calcineurin B-ähnlichen Proteinen aus A. thaliana durch verschiedene pflanzliche PATs zu identifizieren und weiter zu charakterisieren. Darüber hinaus wurde ein Protein der pflanzlichen hypersensitiven Antwort (HIR1) durch Anwendung der neu etablierten Methoden als S-Acylierungssubstrat identifiziert. Die in dieser Arbeit erzielten Ergebnisse zeigen die Anwendbarkeit der neuen Methoden zur Untersuchung der Protein-S-Acylierung, sowie deren Mechanismen und Funktionen.