Zahlreiche Reize verursachen eine Konzentrationsaenderung des intrazellulaeren Calciums, die durch eine Phosphorylierungskaskade weitervermittelt werden. Calcineurin B-aehnliche (CBL) Proteine bilden in Pflanzen eine neue Gruppe von Calcium-Sensoren, die spezifische Calciumsignale verarbeiten und mit CBL-interagierenden Proteinkinasen (CIPKs) interagieren koennen. In Arabidopsis bilden 10 CBL-Calcium-Sensoren und 25 CIPKs ein Interaktionsnetzwerk zur Weiterleitung der verschiedenen, Calcium-vermittelten, Signale. In dieser Dissertation erfolgte eine funktionelle Charakterisierung von CIPK8 aus Arabidopsis auf der Ebene der Expression und Lokalisation. Zudem konnte gezeigt werden, dass CIPK8 mit verschiedenen CBL Proteinen interagieren kann und ein Interaktionsnetzwerk bildet. Weitere Analysen an Arabidopsis Pflanzen, die kein funktionelles CIPK8 mehr besitzen zeigten, dass diese Pflanzen eine veraenderte Signalantwort auf das Phytohormon ABA aufweisen und das generell CIPK8 eine wichtige Rolle bei der Bildung von reaktivem Sauerstoff und somit bei der Signalweiterleitung besitzt.