Nierenepithelzellen verfügen über unterschiedliche Plasmamembrandomänen, die mit spezifischen Transmembranproteinen ausgestattet sind. Diese Differenzierung erfordert Sortierungssignale, die in polarisierte Proteine integriert sein können. Die menschliche, nicht gastrische H+,K+-ATPase, ATP1AL1, gehört zu den P-Typ-ATPasen u. wird vorherrschend apikal lokalisiert, wo sie an der K+- u. Na+- Resorption u. Protonensekretion teilnimmt. Ziel der Arbeit war, das Sortierungssignal von ATP1AL1 einzugrenzen u. neue Erkenntnisse über apikale Proteinsortierung zu gewinnen. In MDCK-Zellen wurde die Sortierung mittels Chimären zwischen ATP1AL1 und der basolateralen Na+,K+-ATPase untersucht. In vitro wurde ATP1AL1 über ein gekoppeltes Autofluoreszenzprotein (GFP) erforscht. Es stellte sich heraus, dass v. a. eine Aminosäure in der 2. Ektodomäne für die apikale Sortierung entscheidend ist und die polare Ausrichtung der ATPase vermutlich Mikrotubuli-abhängig ist.