TY  - THES
A3  - Missler, Markus
AB  - Neurexin (Nrxn) bindet über seine extrazelluläre Domäne an Dystroglycan (DAG). Über die Interaktion von Nrxn und DAG ist bisher wenig bekannt und die Auswirkungen auf den Nrxn-Neuroligin- (Nlgn-) Komplex sind unbeleuchtet. Mithilfe zielgerichteter Mutagenese und Ko-Sedimentationsstudien wurden die exakten Bindungsepitope von DAG auf den Nrxn-Domänen LNS2 und LNS6 bestimmt und gezeigt, dass DAG mit bekannten Nrxn-Liganden Neurexophilin (Nxph) und Nlgn konkurriert. DAG bindet ausschließlich an insert-freie LNS-Domänen. Unerwarteterweise behindert die DAG-Bindung an die LNS2 die Nlgn-Interaktion mit der LNS6 von Nrxn. Eine simultane Bindung von Nxph und DAG an Nrxn ist jedoch möglich. Die Expression von DAG und die verschiedenen Nrxn-splice-Varianten könnten die Ausbildung unterschiedlicher transsynaptischer Nrxn-Nlgn-Komplexe ermöglichen oder verhindern und so einen Mechanismus andeuten um die synaptische Identität in verschiedenen Entwicklungs- und Aktivitätszuständen zu bestimmen.
AU  - Stahn, Johanna
DA  - 2013-11-11
KW  - Dystroglycan
KW  - Neurexin
KW  - zielgerichtete Mutagenese
KW  - Adhäsion
KW  - Glykosylierung
KW  - molekulare Modellierung
LA  - ger
PY  - 2013-11-11
TI  - Charakterisierung der Interaktion von Dystroglycan mit Neurexin unter Einbeziehung der Wechselwirkungen mit weiteren Neurexin-Liganden
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-55319413033
Y2  - 2024-12-27T08:53:52
ER  -