TY  - THES
AB  - In dieser Arbeit wurden die Bindungseigenschaften des ungewöhnlich stabilen synaptischen Neurexin/Neurexophilin-Komplexes untersucht. Die Bindung des Neurexophilin erfolgt bereits intrazellulär und nicht, wie zuvor angenommen parakrin, denn ohne die Bindung an Neurexin1α-LNS2 werden Neurexophiline nicht sekretiert. Der Komplex kann ex vivo mit einzeln synthetisierten Proteinen nicht gebildet werden. Eine Untersuchung im heterologen Zellexpressionssystem gelingt nur durch Co-Transfektion. Die Bindungsstelle der LNS2 zu Neurexophilin wird durch zwei hydrophobe Reste I401 und V358 und eine β-β-Interaktion des β10-Stranges der LNS2 gebildet. Die Bindungsstelle ist für alle Neurexophiline gültig, ist unabhängig von der N-Glykosylierung und wird nur durch das ganze reife Neurexophilin vermittelt. Die Cystein-Verknüpfungen des Neurexophilin1 entsprechen nicht der eines Cysteinknotens, sind aber notwendig für die Bindung. Zusätzlich ist das Cystein C239 direkt an der Bindung zur LNS2 beteiligt.
AU  - Klose, Martin
DA  - 2010
KW  - Neurexin1α
KW  - Neurexophilin
KW  - synaptischer Komplex
KW  - β-β-Interaktion
KW  - hydrophobe Reste
KW  - Cysteinknoten
LA  - ger
PY  - 2010
TI  - Molekulare Determinanten des fakultativen Neurexophilin-Neurexin-Komplexes: Molekulare Determinanten des fakultativen Neurexophilin/Neurexin-Komplexes
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-76449477900
Y2  - 2024-11-22T04:32:03
ER  -