TY  - THES
A3  - Galinski, Erwin A.
AB  - Für die Enzyme L-2,4-Diaminobuttersäure-Acetyltransferase und L-Ectoinsynthase des Ectoinbiosynthesewegs von Marinococcus halophilus wurden heterologe Expressionssysteme entwickelt. Die Enzyme wurden als Fusionsproteine durch Ni-Ionen-Chelat-Affinitätschromatographie aufgereinigt. Die Charakterisierung der beiden Enzyme zeigte eine große Übereinstimmung der Aktivitätsoptima bezüglich pH-Wert und Kationenkonzentration. Es wurde eine Methode zur Messung des cytoplasmatischen pH-Wertes auf Basis des pH-sensitiven Fluoreszenzfarbstoff Snarf-1 erarbeitet, der in membrangängiger Form eines Acetomethoxy-Succinimidylester einer Bakteriensuspension zugesetzt wurde. Die Bestimmung des cytoplasmatischen pH zeigte, dass M. halophilus einen Mechanismus zur Regulation des cytoplasmatischen pH-Wertes besitzt, und auf hyperosmotischen Stress mit einer Alkalisierung des Cytoplasma reagiert, die wahrscheinlich als ein Regulator bei der Ectoinbiosynthese fungiert.
AU  - Egler, Christian
DA  - 2004
KW  - Marinococcus halophilus
KW  - Ectoin
KW  - Regulation
KW  - cytoplasmatischer pH
LA  - ger
PY  - 2004
TI  - Die Regulation der Ectoinbiosynthese in "Marinococcus halophilus" auf Proteinebene
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-47679604342
Y2  - 2024-11-22T09:24:41
ER  -