TY  - THES
A3  - Ludwig, Stephan
AB  - Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Untersuchung einer neu identifizierten Spleißvariante des humanen Guanylat-bindenden Proteins 3 (hGBP-3), einer Interferon-induzierten großen GTPase. Dieser hGBP-3deltaC benannten Spleißvariante von hGBP-3 fehlt das komplette C-terminale Exon 11 und 81 Nukleotide des Exons 7. Die Analyse einer potentiellen antiviralen Wirkung von GBPs ergab, dass die Überexpression der hGBP-3 Varianten die Influenza A Virusreplikation signifikant reduziert, wobei die hGBP-3deltaC-vermittelte Reduktion der Virustiter am effizientesten war. hGBP-3deltaC interferiert dabei sowohl mit der viralen Transkription, als auch der Synthese von viralen Proteinen und RNA-Spezies (vRNA, mRNA, cRNA), was eine Reduktion der viralen Polymeraseaktivität einschließt. Eine funktionelle Charakterisierung der hGBP-3 Domänen ergab, dass die antivirale Aktivität von der N-terminalen globulären Domäne der GTPase vermittelt wird und von einer effizienten GTP-Bindung abhängig ist.
AU  - Nordmann, Alexandra
DA  - 2011
KW  - Guanylat-bindende Proteine
KW  - GTPase
KW  - Influenza A Virus
KW  - Virusreplikation
KW  - Interferonsystem
LA  - ger
PY  - 2011
TI  - Untersuchung einer neu identifizierten Spleißvariante des humanen Guanylat-bindenden Proteins 3 in der Influenza-A-Virusvermehrung
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-99389497131
Y2  - 2024-11-21T22:55:49
ER  -