TY  - THES
A3  - Gerke, Volker
AB  - S100 Proteine sind Ca2+-Sensoren, die über zumeist Ca2+-abhängige Interaktionen mit ihren Liganden, viele intra- und extrazelluläre Prozesse regulieren. Ein Ca2+-abhängiger Ligand des S100P ist das Plasmamembran-Aktinzytoskelett verknüpfende ERM-Protein Ezrin. Ezrin kann in einer inaktiven Konformation vorliegen, in der viele Ligandenbindungsstellen maskiert sind. Dies kann durch die Bindung von PIP2 und T567-Phosphorylierung sowie durch Bindung von S100P aufgehoben werden. In der vorliegenden Arbeit wurde das S100P-Ezrin Interaktionsmotiv definiert und gezeigt, dass die Bindung von S100P kompetitiv zur Bindung von PIP2 erfolgt, was vermutlich einen alternativen Aktivierungsmechanismus darstellt. Die Relevanz des Ca2+ für die S100P-Ezrin Interaktion wurde mittels einer permanent aktiven Ca2+-unabhängigen S100P Mutante analysiert. Zudem wurde verdeutlicht, dass die S100P-Ezrin Interaktion für die Tumorzellmigration relevant ist.
AU  - Austermann, Judith
DA  - 2007
KW  - Kalzium
KW  - F-Aktin
KW  - Plasmamembran-Zytoskelett-Verknüpfung
KW  - S100 Proteine
KW  - S100P
KW  - ERM-Proteinfamilie
KW  - Ezrin
LA  - ger
PY  - 2007
TI  - Zur Bedeutung des S100P im kortikalen Zytoskelett
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-56589593715
Y2  - 2024-11-22T01:21:32
ER  -