Isoformen der Säuger-TRP-Proteine sind höchstwahrscheinlich an Calciumkanälen beteiligt, die nach Stimulation von Zelloberflächenrezeptoren aktiviert werden. Charakteristische strukturelle Eigenschaften der TRP-Proteine sind sechs transmembranübergreifende Helices mit einer potentiellen Porenschleife zwischen dem fünften und sechsten Transmembransegment. Der cytoplasmatische N-Terminus enthält eine Coiled-Coil-Region und drei Ankyrin-ähnliche Wiederholungen. Diese Domänen könnten für Multimerisierungen oder Assoziationen mit regulatorischen Proteinen verantwortlich sein. Mit Hilfe des Hefe-Two-Hybrid-Systems konnte gezeigt werden, dass die N-Termini von TRP1, 2 und 3 sowohl Homo- als auch Heterodimere ausbilden, die über die Coiled-Coil-Domäne miteinander assoziieren. Die Ankyrin-ähnlichen Wiederholungen oder der C-Terminus sind für eine TRP-TRP-Assoziation nicht essentiell. Durch Co-Immunpräzipitationen wurde gezeigt, dass Disulfidbrücken an der Ausbildung eines hochmolekularen TRP-Komplexes beteiligt sind.

Durch Einzelzell-Calcium-Messungen konnte gezeigt werden, dass die Expression von mTRP1[beta], aber nicht die einer Deletionsmutante, die postulierte funktionelle Domänen ausschließt, zu einer Erhöhung des Calciumeinstroms führt. Die negativ regulierende Funktion des cytosolischen C-Terminus konnte auf einer Region mit einer Konsensussequenz mit 35 Aminosäuren für alle TRP-Proteine lokalisiert werden, die mit dem hochkonservierten EWKFAR-Motiv beginnen.