Interaktion der plasmid-codierten Serinprotease EspP aus Shiga-Toxin-produzierenden Escherichia coli mit Proteinen der humanen Blutgerinnung und der Immunantwort

Titelaufnahme

Titel
Interaktion der plasmid-codierten Serinprotease EspP aus Shiga-Toxin-produzierenden Escherichia coli mit Proteinen der humanen Blutgerinnung und der Immunantwort
Verfasser
Spelten, Sabrina
Betreuer
Heidemann, Jan
Erschienen
2010
Sprache
Deutsch
Dokumenttyp
Dissertation
Schlagwörter (DE)
STEC / EspP / HUS / Hämostase / Thrombozytenadhäsion / P-Selektin / Leukozyten
URN
urn:nbn:de:hbz:6-45449669136

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Zusammenfassung

Shiga Toxin-produzierende Escherichia coli (STEC) verursachen beim Menschen gastrointestinale Erkrankungen, die in einigen Fällen zu schwerwiegenden Komplikationen wie dem hämolytisch-urämischen Syndrom (HUS) führen können. STEC besitzen unterschiedliche Virulenzfaktoren, zu denen das Autotransporterprotein EspP (Extracellular serine protease, Plasmid encoded) gehört. Ziel dieser Arbeit die Untersuchung unterschiedlicher Substrate der humanen Immunantwort und Blutgerinnung hinsichtlich eines EspP-induzierten Funktionsverlusts. Es konnte gezeigt werden, dass an P-Selektin nach Inkubation mit EspP keine Leukozyten mehr binden und auf dem Zelladhäsionsmolekül rollen können. Von Willebrand Faktor (vWF), Fibronektin (FN), Fibrinogen (FG) und Thrombospondin-1 (TSP-1) werden ebenfalls durch EspP gespalten und verlieren die Fähigkeit die Thrombozytenadhäsion und Thrombozytenaggregation zu vermitteln. Des Weiteren besteht bei vWF eine verringerte Kollagenbindungsaktivität nach EspP-Inkubation.

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